酶的调节|别构效应|协同效应思维导图

酶的调节主要可分为酶活性调节及酶含量调节两方面，前者涉及一些酶结构的变化，后者则与酶的合成与降解有关。

代谢物等作用于酶的特定部位，也即别构部位，引起酶构象的变化，使酶活性增加或降低，这就是酶的别构调节。被调节的酶称为别构酶。别构抑制是最常见的别构效应。通过多酶体系的终未产物作为抑制剂结合到关键酶的别构部位而快速调节酶的活性中心功能，达到快速抑制该酶而调整整个代谢通路的作用。

有些别构酶即以底物或前体等作为别构激活剂，结合到酶的别构部位，通过酶的变构而促进该酶的活化，避免过多底物的堆积而快速达到代谢平衡。

有些酶，尤其是一些限速酶，在细胞内其他酶的作用下，其结构中某些特殊基团进行可逆的共价修饰，从而快速改变该酶活性，调节某一多酶体系的代谢通路，称为共价修饰调节。最常见的共价修饰是磷酸化修饰。通过蛋白激酶的催化，被修饰酶分子中丝氨酸或酪氨酸侧链上的羟基进行磷酸化，也可通过各种磷酸酶使此类磷酸基团去除，从而形成可逆的共价修饰。磷酸化修饰是体内重要的快速调节酶活性的方式之—。

在细胞内合成及初分泌时，没有活性的酶称为酶原。酶原在一定的条件下，可转变成有活性的酶，此过程称为酶原激活。酶原分子的内部肽键一处或多处断裂，使分子构象发生一定程度的改变，形成活性中心，这就是酶原激活的机制。酶原激活的生理意义在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。表2—3—2为体内常见酶原的激活。