第二章 酶与酶促反应思维导图
酶的结构，工作原理，反应动力学等内容讲解
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思维导图大纲
第二章 酶与酶促反应思维导图模板大纲
酶的分子结构与功能
酶的化学本质：蛋白质（核酶除外）
酶的种类
单体酶：由一条多肽链组成，仅有三级结构
寡聚酶：多个相同或不同亚基以非共价键连接而成（四级结构）
多酶复合物/多酶体系：几种催化功能不同的酶聚合
多功能酶：一条肽链上同时具有多种不同催化功能或结合功能
全酶：含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基
金属酶：以金属离子作为辅因子
同工酶：催化相同反应，分子组成、理化性质、免疫学特性不同的一组酶
分类
单纯酶
缀合酶
酶蛋白：决定反应特异性
辅因子：决定反应类型，多为B族维生素衍生物，传递电子、质子或作为运载体
辅酶：无催化作用，传递电子、质子、某些功能基团
辅基：与酶蛋白共价紧密结合
酶的功能执行
活性中心是其功能执行的部位
常见的必需基团：Ser-OH、His-咪唑基、Cys-SH、Asp/Glu-COOH
酶活性中心内的必需基团
结合基团：决定酶的专一性
催化基团：催化化学键的断裂和形成
活性中心外基团：不直接参与催化，可维持空间构象
酶促反应机制
酶能有效降低反应活化能
酶与底物结合成中间复合物——诱导契合学说
酶的催化效应：邻近效应，定向效应、表面效应、多元催化
酶促反应动力学
概念：探讨酶催化反应机制，研究酶催化反应的速度及影响反应速度的因素
影响酶促反应速率的因素
底物浓度——矩形双曲线
单底物反应的动力学特性:v=Vmax[S]/Km+[S]
酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率的一半时的底物浓度
Km是酶的特征性常数，与酶的结构，底物结构、PH、温度、离子强度有关，与酶浓度无关
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率,此时[ES]=[Et],Vmax=k3[Et]
k3为酶的转换数，可用来表示酶的催化效率
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响：呈直线关系
温度：其影响具有双重性，不是特征性常数
PH:改变酶分子及底物分子的解离状态或酶活性中心的空间构象——最适PH不是特征性常数
激活剂：增强酶的活性，提高反应速率
抑制剂影响酶促反应速率
不可逆性抑制剂
与酶活性中心或活性部位共价结合
有机磷农药与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合
乙酰胆碱拮抗剂：阿托品、解磷定
低浓度重金属离子、路易斯气抑制巯基酶活性，二巯丙醇可解除抑制
可逆性抑制剂与酶非共价结合，遵守米氏方程
竞争性抑制剂
结构与底物结构类似，竞争结合酶活性中心
与无抑制剂时相比直线斜率增大，表观Km增大，不影响Vmax
抑制程度取决抑制剂与酶的相对亲和力及与底物的相对亲和力
特例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制、磺胺类药物抑制二氢叶酸合成抑制细菌生长
非竞争性抑制剂
结合活性中心之外的调节位点
底物与抑制剂之间无竞争关系，形成抑制剂-酶-底物复合物
直线斜率增大，Km不变，Vmax降低，抑制程度取决于抑制剂的浓度
反竞争性抑制剂
结合位点由底物诱导产生
抑制剂只能与酶-底物复合物结合
不改变直线斜率，Vmax降低，表观Km降低
特例：苯丙氨酸对胎盘型磷酸酶的抑制
酶的调节
酶的活性调节对酶促反应速率的快速调节
别构调节：酶的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合发生构象改变
别构效应
正协同效应：反应速率-底物浓度呈S形曲线（血红蛋白与氧的结合）
负协同效应
化学修饰（共价修饰）：某些化学基团与酶的共价结合改变酶构象
常见化学修饰：磷酸化和去磷酸化
酶原激活
酶在一定条件下向着有催化活性的方向转变
实质：活性中心形成或暴露
生理意义
避免细胞或组织自身消化
保证酶在特定环境和部位发挥功能
避免血液凝固
酶含量的调节对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
酶的工作原理
高效性
特异性：对底物的严格选择
绝对特异性
立体异构特异性
相对特异性
可调节性
不稳定性：因某些理化因素变性失活
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