一、蛋白质的结构与功能思维导图
蛋白质的结构与功能
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思维导图大纲
一、蛋白质的结构与功能思维导图模板大纲
1.氨基酸的结构与功能
aa是pro的基本单位
aa通式
自然界300余种aa，人体组成20种，人体必需aa8种（均为L-α-aa）
8种必需氨基酸
缬异(亮)亮苯蛋色苏赖（写一两本淡色书来）
支链aa
缬异(亮)亮【借一两】】
一碳单位
丝色组甘
生糖兼生酮
异苯酪色苏（一本落色书）
生酮
亮、赖
氨基酸分类（根据侧链结构和理化性质）
非极性脂肪族aa
Gly甘/Ala丙/Val缬/Leu亮/Ile异亮/Pro脯/Met甲硫
极性中性
Ser/Cys半胱/Asn天冬酰胺/Gln谷氨酰胺/Thr苏
芳香族
Phe苯丙/Trp色氨酸/Tyr酪氨酸
酸性
Asp天冬氨酸/Glu谷
碱性
Arg精/His组氨酸/Lys赖
aa理化性质
①无色晶体，熔点极高(>200℃)，不溶于有机溶剂
②两性解离，兼性离子
pH<pI：阳离子
pH>pI：阴
③紫外吸收：色>酪>苯丙aa的最大吸收峰都在280nm处，但峰值不同
应用：测定蛋白质含量
！区分：核酸的嘌呤嘧啶环的最大吸收峰在260nm处
④aa+茚三酮水合物→(加热)蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm处
应用：定量分析aa
aa常考特性
含两个氨基：赖 N-CCCC-R
含两个羧基：谷、天冬氨酸
含硫：甲硫、半胱
亚氨基酸/肽链容易折角：脯氨酸
在280nm波长有最大吸收峰：色氨酸
可结合正电荷：（酸性）谷、天冬氨酸
旋转自由度大、无对称、最小aa：甘氨酸
2.蛋白质的结构
肽键和肽
肽键：本质是酰胺键
aa通过肽键相连成肽/pro
肽
分类(按aa数目)
aa<10：寡肽
10<aa<50：多肽
aa>50：蛋白质
肽链有方向性：从N端→C端
元素：C H O N S (有的含P I 金属元素)
其中N元素含量相对稳定，16%→ 1g N=6.25g pro
结构:
一级结构
定义
指蛋白质中从N端到C端的aa组成和排列顺序
维系键
肽键（主要）
二硫键（次要）
意义
一级结构是pro空间构象、特定生物学功能的基础（但不是决定构象的唯一因素）
二级结构
定义
指pro中某一段肽链的局部空间结构，即主链骨架原子的相对空间位置，不涉及aa残基侧链的构象
肽单元
组成肽键的6个原子：C1、C、O、N、H、C2 (C1 C2 为反式)
肽键长：0.132nm（介于单双之间，不能自由旋转）
表现形式
α-螺旋
指主链绕中心轴顺时针(右)螺旋上升
所有aa均可参与组成α-螺旋常见：Ala、Glu、Leu、Met
稳定性：靠氢键维系【氢键方向与长轴平行】
外侧：aa侧链
内侧：肽链
3.66AA上升一圈，螺距0.54nm
β-折叠
指主链折纸状，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状
aa侧链交替位于锯齿状的上下方
一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列：平行、反平行
β-转角
指肽链进行180°回转形成折角
β-转角常由4个aa残基组成，第2个残基常为脯；常见残基：甘、天冬氨酸、天冬酰胺、色
Ω环
指肽段形状像字母Ω
常存在球状pro中，在分子表面，在分子识别有作用
维系键
氢键
四种结构的比较
维系所有高级结构的键：氢键
三级结构
定义：
指整个肽链中所有aa残基的相对空间位置，就是肽链所有原子的空间排布位置！
维系键
疏水键
盐键
氢键
范德华力
表现形式
结构模体(超二级结构)
定义
2个及以上的有二级结构的肽段在空间上的结构（非极性aa参与
αα
βαβ
ββ
常见模体
α-螺旋--β-转角--α螺旋
见于DNA结合蛋白
链--β-转角--链
反平行β-折叠的pro
链--β-转角--α-螺旋--β-转角--链
表现形式
亮氨酸拉链
两个两用性的α螺旋疏水面相互作用，形成圈对圈的二聚体结构，亮氨酸每6个aa就出现一次
常在真核DNA结合蛋白的C端与癌基因表达调控有关！！
锌指结构
由1个α-螺旋、2个反平行β-折叠的三个肽段组成
功能：结合DNA或RNA
钙离子结合蛋白（螺旋-环-螺旋）
氢键结合钙离子
结构域
定义
结构紧密而稳定的区域，各有其功能
功能
球状蛋白质的独立折叠单位；酶水解之后，蛋白质分解成多个独立的结构域，构象、功能不变；！超二级结构则会构象改变
分子伴侣
定义
可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质（pro才有功能）
新合成的pro需在分子伴侣的帮助下折叠成正确的空间构象，然后发挥其生物学功能
分类
热休克蛋白70
伴侣蛋白
肌红蛋白（储存氧气）
1条肽链，1个血红素（辅基），75%为α-螺旋
球状，表面是亲水R基，疏水的在分子内部形成疏水口袋，血红素位于其中
四级结构
定义
！！不是所有的蛋白质都有四级结构，有2条及以上的亚基的肽才有四级结构； 亚基：每一条有完整的三级结构的肽链~
指蛋白质分子中各个亚基的空间排布
维系键
氢键
离子键
血红蛋白HB
2个肽链（α、β亚基），可结合2个血红素辅基
运输、释放氧
四个亚基通过8个离子键链接
3.蛋白质的主要功能
细胞组分、物质运输、催化、信息交流、免疫功能、氧化供能、维持酸碱平衡、维持血浆胶体渗透压
载脂蛋白运输脂质；清蛋白与脂肪酸、钙离子、胆红素、磺胺结合；保护机体的抗体是蛋白质
病例理况下，蛋白质氧化供能
蛋白质缓冲体系
血浆胶体渗透液压 主要有血浆清蛋白维持
4.蛋白质执行功能的主要方式
相互作用
pro和核酸相互作用
pro是基因表达的产物，基因表达又离不开pro
pro和小分子相互作用
如酶的催化、转运、信息传递
pro和pro相互作用（执行功能的主要方式！！）
蛋白质翻译、细胞增殖等
蛋白质一级结构与功能
构象的基础，但还要分子伴侣、折叠酶的帮助
功能的基础
一级结构相似，构象和功能也相似
种属差异和分子进化
从aa序列了解生物进化信息；进行一级结构测定和比较，发现有种属差异
aa序列改变可导致分子病
血红蛋白β亚基的第6位aa从谷氨酸→缬氨酸，导致镰刀型贫血症
原因：碱基错配/碱基突变/DNA点突变
区分：疯牛病是构象病
蛋白质高级结构与功能
只有具有高级结构的蛋白质，才能表现出生物学功能（蛋白质只要一级结构未被破坏，构象变了但仍可复性）
新合成的酶以酶原的形式存在，只有经过特异的蛋白水解酶切去一段肽、暴露出活性中心，才能表现出活性！！
HB的空间构象变化和功能
结构
4条肽链（2个α肽链、2个β链），可结合4分子氧
功能
HB与氧可逆结合，氧解离曲线呈S形（构象变化影响亚基和氧的结合）
5.蛋白质构象病
定义
空间构象改变使蛋白质功能改变，严重时引发疾病
疯牛病
朊病毒蛋白(Prp)引起的人和动物神经退行性病变。 正常的α螺旋的Prpc→异常β折叠的PrpSc，但PtpSc对蛋白酶不敏感、水溶性和热稳定性差，聚集形成淀粉样纤维沉淀、落在神经上致病
6.蛋白质的理化性质
两性解离性
大多数蛋白质的等电点pI=5.0，在血浆中多解离为阴离子
紫外吸收
色、酪、苯丙氨酸最大吸收峰280nm
应用：测定蛋白质含量
呈色反应：
茚三酮反应
pro水解成aa；aa+茚三酮→蓝紫色化合物（570nm最大吸收峰）
可测定蛋白质含量！！
双缩脲反应
肽键在稀碱溶液中与硫酸铜加热，可呈紫色/红色
可检测蛋白质水解程度！！
胶体性质
蛋白质是大分子物质，有胶体性质
机制
pro表面有水化膜、带负电荷
水化膜阻止蛋白质颗粒相互集聚，防止沉淀析出
pH>pI，故蛋白质带负电，负负相斥，悬浮不沉淀
盐析
除去表面电荷、水化膜
加入中性盐破坏水化膜，调节pH=pI，不带电荷了，pro就沉淀了
变性
原因
pro特有的空间结构破坏、理化性质改变、生物活性丧失
因素
加热、强酸强碱、乙醇、重金属、生物碱
结果
s↓、结晶↓、粘度↑、活性↓、易被酶水解
特征
一级结构没变，共价键没破坏！！
但是破坏了二硫键、非共价键（氢键）
3220105695 宋可意 思维导图模板大纲
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