简单介绍酶促反应动力学内容
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酶促反应动力学思维导图模板大纲
底物浓度
米曼方程
Vm
酶被底物完全饱和时的速率
Km
米氏常数:酶促反应速率为最⼤反应速率⼀半时的底物浓度
k3 << k2时
- Km越⼤,表示酶对底物的亲和⼒越⼩;
Km越⼩,表示酶对底物的亲和⼒越⼤。
- 10⁻⁶~10⁻²mol/L
酶的转换数k₃
1~10⁴/s
温度
与反应时间有关
Taq DNA聚合酶最适温度为72℃
pH
与底物浓度、缓冲液种类与浓度等有关
胃蛋白酶:1.8
肝精氨酸酶:9.8
抑制剂
不可逆性抑制剂
不可逆抑制剂和酶活性中⼼的必需基团共价结合,使酶失活
例子
- 胆碱酯酶(有机磷农药)和丝氨酸蛋⽩酶 - 重⾦属离⼦
(Hg2+、Ag2+、Pb2+等)及As3+等可与巯基酶分⼦中的巯基结合,使酶失活
可逆性抑制剂
非竞争性抑制剂
竞争性抑制剂
抑制剂与底物的结构相似或部分相似,能与底物竞争酶的活性中⼼,从⽽阻碍酶-底物复合物的形成,使酶的活性降低
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和⼒及底物浓度
Vmax不变,表观Km增⼤
磺胺类药物的抑菌机制
- 抑制剂与酶活性中⼼外的必需基团结
合,底物与抑制剂之间⽆竞争关系 - 抑制程度取决于抑制剂的浓度 - Vmax降低,表观Km不变
- 反竞争性抑制剂 - 抑制剂只与酶-底物复合物结合,消耗复合物 - 抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度 - Vmax降低,表观Km降低
激活剂
非必需激活剂
Cl-对唾液淀粉酶的激活作⽤
必须激活剂
Mg2+为⼰糖激酶的必需激活剂
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