分子组成,结构功能,理化性质等内容讲解
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蛋白质的结构与功能思维导图模板大纲
元素:C,H,O,N,S;含氮量为16%
基本单位:20种L-a-氨基酸(除甘氨酸)
分类
非极性脂肪族氨基酸:甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、脯氨酸Pro、甲硫氨酸Met(蛋氨酸)
极性中性氨基酸:丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys(巯基)、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr
含芳香环氨基酸:苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr(苯羟基)、色氨酸Trp(吲哚基)
酸性氨基酸(羧基):天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu
碱性氨基酸:精氨酸Arg(胍基)、赖氨酸Lys(氨基)、组氨酸His(咪唑基)
理化性质
两性解离
pI(等电点):兼性离子,电中性时的pH
pH<pI,带正电荷,阳离子;pH>pI,带负电荷,阴离子
计算pI:
2基团:(pK1+pK2)/2
3基团:两最接近pK的平均
共轭双键的氨基酸有紫外吸收,280nm
与茚三酮反应生成蓝紫色物质
一级结构是空间构象的基础
只要一级结构(氨基酸序列)未被破坏,就有可能回复到原有的三级结构,功能还在
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
不同哺乳动物的胰岛素分子结构相似,执行相同的调节糖代谢功能
结构决定功能
Hb亚基与氧气结合后可引起另一亚基构象变化,使之更易与氧气结合,氧解离曲线呈S形
构象变化引起疾病
镰刀型红细胞贫血症:Hb的β亚基的第6位Glu变成了缬氨酸
但并非一级结构的每个氨基酸都很重要
疯牛病:富含a-螺旋的正常的朊病毒蛋白变成了多数为β-折叠的异常蛋白,其对蛋白酶不敏感,水溶性差,热稳定,易相互聚集,形成沉淀,致病
两性电离
残基侧链的某些基团也可解离
体内蛋白质pI大多接近5.0,在ranting体液pH7.4下,多数protein解离成阴离子
280nm紫外光吸收
呈色反应
水解后的氨基酸可发生茚三酮反应
蛋白质和多肽的肽键在稀碱中与硫酸铜共热,呈紫色或红色,氨基酸无反应
胶体性质
水化膜
胶粒表面带有电荷,相互排斥
变性
二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构(肽键不变)
加热、乙醇、强酸、强碱、重金属;溶解度降低、黏度增加、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解
沉淀
变性的蛋白质易于沉淀
变性与沉淀无必然关系
复性
变性程度低,去除变性因素,仍可恢复或部分恢复原有的构象和功能
凝固
蛋白质变性后进一步的不可逆结果
凝固一定变性
沉淀
有机溶剂
盐析
免疫沉淀
透析和超滤
去除小分子、浓缩蛋白质
电泳
SDS-PAGE
等电聚焦
双向凝胶电泳
层析
离子交换层析
凝胶过滤
氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
寡肽<20;多肽<50;蛋白质>50
游离a-氨基为N端,游离a-羧基为C端
一级结构:氨基酸的排列顺序
肽键
二硫键
二级结构:某一段肽链的局部主链构象(由主链H键维持)
肽单元:肽键的6原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同个平面,C——N有一定的双键性能,不能自由旋转,但Ca与N.C相连的单键能自由旋转(原因)
a-螺旋
主链围绕中心轴螺旋式上升,顺时针,侧链伸向外侧,一圈3.6残基、0.54nm
每个肽键的N——H和第四个肽键的羰基氧形成H键
β-折叠
片层,充分伸展
肽单元以Ca为旋转点,折叠成锯齿状,残基侧链交替位于锯齿状结构上下
肽键羰基氧与亚氨基氢形成H键,稳固作用
β-转角、Ω环:存在于球状蛋白质
超二级结构:2个或以上具有二级结构的肽段接近形成有规则的二级结构组合
模体由2个或以上二级结构肽段组成,属二级结构
三级结构:整条肽链的相对空间位置
次级键(非共价键):疏水键、盐键、H键、范德华力
结构域:三级结构,有独立结构功能
四级结构:2条或以上肽链;亚基间的空间排布及相互作用
亚基:每条肽链完整的三级结构
非共价键:H键、离子键
特殊思维导图模板大纲
脯氨酸Pro属亚氨基酸,亚氨基能与另一羧基形成肽键;可被羟化成羟脯氨酸
2个半胱氨酸Cys脱氢后以二硫键连接,形成胱氨酸,有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在
稳定胶粒思维导图模板大纲
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