蛋白质的结构与功能思维导图
分子组成，结构功能，理化性质等内容讲解
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思维导图大纲
蛋白质的结构与功能思维导图模板大纲
分子组成
元素：C,H,O,N,S；含氮量为16%
基本单位：20种L-a-氨基酸（除甘氨酸）
分类
非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、脯氨酸Pro、甲硫氨酸Met（蛋氨酸）
极性中性氨基酸：丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys（巯基）、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr
含芳香环氨基酸：苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr（苯羟基）、色氨酸Trp（吲哚基）
酸性氨基酸（羧基）：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu
碱性氨基酸：精氨酸Arg（胍基）、赖氨酸Lys（氨基）、组氨酸His（咪唑基）
理化性质
两性解离
pI（等电点）：兼性离子，电中性时的pH
pH<pI，带正电荷，阳离子；pH>pI，带负电荷，阴离子
计算pI：
2基团：（pK1+pK2)/2
3基团：两最接近pK的平均
共轭双键的氨基酸有紫外吸收，280nm
与茚三酮反应生成蓝紫色物质
结构与功能的关系
一级结构是空间构象的基础
只要一级结构（氨基酸序列）未被破坏，就有可能回复到原有的三级结构，功能还在
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
不同哺乳动物的胰岛素分子结构相似，执行相同的调节糖代谢功能
结构决定功能
Hb亚基与氧气结合后可引起另一亚基构象变化，使之更易与氧气结合，氧解离曲线呈S形
构象变化引起疾病
镰刀型红细胞贫血症：Hb的β亚基的第6位Glu变成了缬氨酸
但并非一级结构的每个氨基酸都很重要
疯牛病：富含a-螺旋的正常的朊病毒蛋白变成了多数为β-折叠的异常蛋白，其对蛋白酶不敏感，水溶性差，热稳定，易相互聚集，形成沉淀，致病
理化性质
两性电离
残基侧链的某些基团也可解离
体内蛋白质pI大多接近5.0，在ranting体液pH7.4下，多数protein解离成阴离子
280nm紫外光吸收
呈色反应
水解后的氨基酸可发生茚三酮反应
蛋白质和多肽的肽键在稀碱中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，氨基酸无反应
胶体性质
水化膜
胶粒表面带有电荷，相互排斥
变性
二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构（肽键不变）
加热、乙醇、强酸、强碱、重金属；溶解度降低、黏度增加、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解
沉淀
变性的蛋白质易于沉淀
变性与沉淀无必然关系
复性
变性程度低，去除变性因素，仍可恢复或部分恢复原有的构象和功能
凝固
蛋白质变性后进一步的不可逆结果
凝固一定变性
分离、纯化
沉淀
有机溶剂
盐析
免疫沉淀
透析和超滤
去除小分子、浓缩蛋白质
电泳
SDS-PAGE
等电聚焦
双向凝胶电泳
层析
离子交换层析
凝胶过滤
分子结构
氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
寡肽<20；多肽<50；蛋白质>50
游离a-氨基为N端，游离a-羧基为C端
一级结构：氨基酸的排列顺序
肽键
二硫键
二级结构：某一段肽链的局部主链构象（由主链H键维持）
肽单元：肽键的6原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同个平面，C——N有一定的双键性能，不能自由旋转，但Ca与N.C相连的单键能自由旋转（原因）
a-螺旋
主链围绕中心轴螺旋式上升，顺时针，侧链伸向外侧，一圈3.6残基、0.54nm
每个肽键的N——H和第四个肽键的羰基氧形成H键
β-折叠
片层，充分伸展
肽单元以Ca为旋转点，折叠成锯齿状，残基侧链交替位于锯齿状结构上下
肽键羰基氧与亚氨基氢形成H键，稳固作用
β-转角、Ω环：存在于球状蛋白质
超二级结构：2个或以上具有二级结构的肽段接近形成有规则的二级结构组合
模体由2个或以上二级结构肽段组成，属二级结构
三级结构：整条肽链的相对空间位置
次级键（非共价键）：疏水键、盐键、H键、范德华力
结构域：三级结构，有独立结构功能
四级结构：2条或以上肽链；亚基间的空间排布及相互作用
亚基：每条肽链完整的三级结构
非共价键：H键、离子键
特殊思维导图模板大纲
脯氨酸Pro属亚氨基酸，亚氨基能与另一羧基形成肽键；可被羟化成羟脯氨酸
2个半胱氨酸Cys脱氢后以二硫键连接，形成胱氨酸，有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在
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