酶化学知识点思维导图
酶化学的知识点
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思维导图大纲
酶化学思维导图模板大纲
酶的概念
生物体内活细胞所产生的具有催化功能的一类特殊生物大分子。其化学本质主要为大多数是蛋白质，少数为RNA，是生物催化剂。酶的稳定性不强。酶都有活动中心。
酶的特点
催化效率高
酶具有高度专一性
结构专一性
绝对专一性——只作用于一种底物
相对专一性——只作用于一类底物
立体异构专一性
光学异构专一性
几何异构专一性
易受多种方式调控
酶易失活——能使蛋白质变性
有些酶的催化活性与辅因子有关
酶的组成
按酶的化学组成分为
单纯酶：完全有氨基酸组成的酶。
全酶（结合酶）
酶蛋白：决定酶促反应的特异性及催化机制。
辅助因子
非蛋白质
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可通过透析的方法除去小分子物质。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析的方法除去，反应中不离开酶蛋白。
金属离子
按酶的分子特点分为
单体酶
寡聚酶：由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶。
多酶复合体
几种酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进行。
按酶的催化反应分为
氧化还原酶
转换酶
水解酶
聚合酶
异构酶
连接酶（结合酶）：需要能量
酶的命名
习惯命名
系统命名
前面为底物，后面为所催化反应的名称（底物+催化类型酶）
酶的催化特点及结构
酶的活性中心
结合部位
专一性
催化部位
高效性
酶的必须基团
活性中心
活性中心外必需基团（维持酶的空间构象必须）
酶专一催化反应机制
锁钥学说
底物分子进行化学反应
诱导契合学说
酶的活性中心的结构具有柔性，即酶分子本身的结构不是固定不变的。
酶高效性催化反应机制
活化能
酶能降低反应活化能
中间产物学说
酶与底物通过形成中间产生使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶促反应动力学
酶促反应动力学：是研究酶促反应的速度及影响此速度的各种因素的科学。测单位时间内、单位体积中底物减少或产物增加量来表示。 测量反应初速度（V）用产物增加量来表示。
影响酶促反应的因素
底物浓度
其他因素不变情况下，底物浓度的变化反应速度的影响速度呈矩形双曲线在底物浓度较低时，V随[S]的增加而急剧上升，两者呈正比关系。
酶浓度
在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，是酶被底物饱和时，反应速度与酶浓度变化成正比。
温度对酶促反应速度的影响
温度对酶促反应速度的影响具有具有双重性：1.随着温度的升高，反应速度会加快。2.随着温度的升高，酶蛋白会失活，便反应速度下降。
PH对酶促反应速度的影响
酶促反应具有——最适PH。酶的最适PH并非酶的特征性常数，它与底物种类、浓度等因素有关。
激活剂对酶促反应速度的影响
无机离子
有机小分子
抑制剂
不可逆抑制剂
以共价键与酶活性中心上的必需基团
不能用透析超滤等方法去除
可逆抑制剂
以非共价键结合，可用透析超滤等方法除去
分类
竞争性
抑制剂与底物结合上相似，Vmax不变，Km增大，增加底物浓度减少抑制剂的作用
非竞争性
与活性中心外的必须基团结合，Vmax变小，Km不变
反竞争性
仅与酶和底物形成的中间产物结合，Vmax变小,Km变小
酶活性的调节
别构酶：又称为变构酶，是指除了活性中心还具有调节中心的寡聚酶。S型（V-[S]的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型，而是S型）。
活性部位：负责E对S的结合与催化
别构部位：可结合调节物，负责调节酶反应速度
同工酶：是指分子形式不相同但生物学功能相同的一组酶，其组成本质是寡聚酶。
相同点：催化相同的化学反应，大多数是寡聚酶。
不同的：体外——理化性质，体内——催化特性，分布的部位，生物学功能。
诱导酶：是细胞内在正常状态下一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导物后而被诱导产生的酶。
酶原激活（其他酶活性调节方式）
米氏方程
概念：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
单位：mol/L或mmol/L， V=Vmax.[S]/Km+[S]
意义：1.Km是酶的特征性物理常数。只与E性质有关，与【E】无关；测Km可鉴别酶。2.在一定条件下某酶对某一低物有一定的Km值。因此，测某酶的Km数值，可鉴别酶。3.同一E有几个S就有几个Km。Km最小的为最适S或天然S。4.Km小，E与S亲和力强，Km大，E与S亲和力弱；
酶的活性测定
酶活力：酶催化一定化学反应的能力（酶的反应速率）酶的（催化）反应速度越快，酶活力越快。
单位
国际单位 U
25°C，最适PH、最适底物浓度，每分钟催化1mmol底物。
Katal
每秒钟催化1mol底物，1mol=1kat。
酶的比活力（酶的纯度）
指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力越大，表示酶越纯。 比活力=酶活力单位数(U)/酶蛋白质量（mg).
决定酶催化专一性的是酶蛋白思维导图模板大纲
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