酶反应动力学 酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率,以及各种影响酶催化速率的因素。树图思维导图|搜索整理 一、Km和Vmax的概念 在酶促反应中,底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。
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一、Km和Vmax的概念
在酶促反应中,底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。底物浓度很低时,反应速度随底物浓度增加而上升,成直线比例,而当底物浓度继续增加时,反应速度上升的趋势逐渐缓和,—旦底物浓度达到相当高时,反应速度不再上升,达到极限最大值,称最大反应速度(Vmax)。根据中间产物学说,推导出了一个方程式,从数学上显示底物浓度和反应速度的关系,其中的Km值为一常数,表示酶蛋白分子与底物的亲和力。Km值是酶的特征性常数之一,在一定程度上代表酶的催化效率。Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1/2时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值,其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。
酶反应溶液的PH可影响酶分子特别是活性中心的必需基团的解离程度、底物和辅酶的解离程度以及酶与底物的结合,以致影响酶的反应速度。在其他条件恒定的情况下,能使酶促反应速度达最大值时的pH,称为酶的最适pH.大部分体内酶的最适pH在7.4左右。例外的是胃蛋白酶的最适PH是1.5—2.5,这就是胃酸缺乏会出现消化不良症状的原因之一。
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