蛋白的结构与功能思维导图

组成元素：C H O N S,其中含氮量接近16%

蛋白质含量测定：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量

组成人体蛋白质的氨基酸一般有20种，通常为L-a氨基酸，硒代半胱氨酸也可用于合成蛋白质

不参与蛋白质合成但有重要生理用的L-a氨基酸：鸟氨酸 胍氨酸 精氨酸代琥珀酸

非极性脂肪族氨基酸

极性中性氨基酸

芳香族氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸

两性解离性质

紫外线吸收性质

与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

谷胱甘肽

定义：蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序

主要化学键：肽键、二硫键

牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子

定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸侧链的构象

肽单元：参与肽键的6个原子Ca1 Ca2 C O N H位于同一平面，Ca1与Ca2在平面所处位置位反式构型，此6个原子构成肽单元

蛋白质二级结构分类

定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置

主要作用键：疏水键、盐键、氢键、和范德华力

超二级结构：蛋白质分子中有2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合

结构模体：具有特殊功能的超二级结构

结构域：由分子量较大的蛋白质折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，各行其功能，是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域

分子伴侣：肽链折叠形成正确的空间结构，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣蛋白质的辅助

亚基：每一条多肽链都有其完整的结构，称为亚基

蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

主要作用键：氢键、离子键

典型四级结构：人血红蛋白

四级结构分类

根据组成成分

根据形状

构成细胞和生物体结构

物质运输，如血红蛋白运输氧气

催化功能，具有催化功能的酶大多是蛋白质

信息交流

免疫功能

氧化供能

维持机体的酸碱平衡

维持正常的血浆渗透压

蛋白质与小分子代谢物质，如酶催化底物、抑制剂、代谢中间物和产物等作用行使生物学功能

蛋白质与核酸的相互作用，如与DNA、RNA等结合

蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式，如胰岛与胰岛素的相互作用，抗原与抗体的特异性

蛋白质的功能与三级结构密切相关，特定的三级结构与一级结构氨基酸的排列顺序为基础

一级结构相似的蛋白质有着相似的高级结构与功能

某些氨基酸序列可反映生物进化信息

重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病

蛋白质的功能依赖特定的空间结构

蛋白质具有两性电离性质

蛋白质的等电点：蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点

人体体液PH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子

蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子形成一层水化膜，防止蛋白质溶液沉淀

蛋白质胶粒表面带电，可起胶粒稳定的作用

在某些物理或化学因素下，蛋白质特定的空间结构被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，致其理化性质改变和生物活性丧失，分为可逆和不可逆

蛋白质变性特点

蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，在280nm波长处有特征性吸收峰，可对蛋白质进行定量测定

茚三酮反应：蛋白质水解后产生氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热呈紫色或红色，可检测蛋白质的水解程度

有机溶剂丙酮、乙醇等可使蛋白质沉淀而不变性

盐析：将硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等加入蛋白质溶液破坏其表面水化膜和中和表面电荷，去除其稳定性因素而使蛋白质沉淀

免疫沉淀分离蛋白质：利用抗原抗体的特异性结合原理

电泳：利用蛋白质的电负性在电场中涌动方向不同分离各种蛋白质的原理

SDS-聚丙烯酰胺电泳：利用加入SDS使蛋白质分子的电荷差异消失，使之涌动速率仅与蛋白质颗粒大小有关，加之聚丙烯酰胺的分子筛效应的原理分离

等点聚焦电泳：在聚丙酰胺凝胶中加入两性电解质载体，使被分离蛋白质在偏离其等电点的PH位置时带有电荷而移动，当涌动至自身PI与PH相等区时，静电荷为零而不再移动

双向凝胶电泳：加入蛋白质的IEE和利用SDS-PAGE的方法，利用蛋白质等电点和分子量的差异将其分离

离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量和性质不同

凝胶过滤：利用分子筛的原理先分离大分子蛋白质，再洗脱出小分子蛋白质