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酶的基础知识思维脑图思维导图

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基本概述,分子构成,酶的调节等内容讲解

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思维导图大纲

酶思维导图模板大纲

基本概述

生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质, 又称生物催化剂

作用特点

高效性

与不加催化剂相比提高10的8至20次方倍,比普通催化剂提高10的7至13次方倍

专一性

绝对专一性(一种酶仅作用于一种底物)

相对专一性(一种酶作用于一类化合物或化学键)

立体异构专一性(仅作用于立体异构中的一种)

不稳定性

可调控性

活细胞产生

分类与命名

氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类

习惯命名法、系统命名法

作用机制

显著降低反应活化能

活化能:分子从初态转变为激活态所需的能量

中间复合学说

E(酶)+S(底物)=ES(底物复合物)→E+P(产物),ES为过渡状态,不稳定

酶促反应动力学(研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度影响的科学),底物、酶浓度,温度,PH等

米氏方程

Vmax[S]/Km+[S]=v,[S]底物浓度

Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度

Km可反映酶与底物的亲和力;Km愈小,亲和力愈大

反映激活剂与抑制剂的存在

用于酶的鉴定

酶浓度

酶浓度与酶促反应速度成正比

底物浓度

呈矩形双曲线;底物浓度较低,速率与其成正比,一级反应;底物浓度增高,不再呈正比例加速,混合级反应;底物浓度达到一定高度,速率达到最大,零级反应

温度、PH

存在最适条件,呈峰形

激活剂

必须激活剂,使酶由无活性变为有活性

非必须激活剂,使酶的催化活性提高

抑制剂(使酶活性下降而不引起变性的物质)

不可逆抑制作用(以共价键与酶活性中心的必须基团进行不可逆结合),不可用物理方式恢复酶活性

丝氨酸酶抑制剂(解磷定)

巯基酶抑制剂(二巯基丙醇)

可逆性抑制作用(以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合),可用物理方式恢复

竞争性抑制(抑制剂结构与底物相似,竞争酶的活性中心),增加底物浓度,可使酶解除抑制作用

Km值增大,但Vmax不变

非竞争性抑制(结构不相似,与酶活性中心以外的必需基团结合,抑制程度仅取决于抑制剂浓度,不能增加底物浓度去除抑制作用)

Km值不变,Vmax减小

反竞争性抑制作用(抑制剂仅与ES结合)

Km,Vmax均减小

分子组成与结构

分子组成

酶蛋白(蛋白质部分)

决定反应特异性

辅因子(非蛋白质部分),决定反应种类与性质

金属离子(K、Na、Mg、Cu、Zn、Fe等离子)

稳定酶蛋白活性构象

参与构成酶的活性中心

连接酶和底物的桥梁

中和阴离子

小分子有机化合物(B族维生素的活性形式)

传递氢原子、电子、化学基团等

分子结构

活性中心或活性部位

必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物结合并将底物转化为产物

活性中心外必需基团

维持酶空间构象

酶的调节

别构调节

某些小分子物质能与酶分子活性中心以外的非催化部位非共价键结合,引起酶蛋白空间构象变化而改变酶活性,称别构调节或变构调节

酶原及酶原的激活

酶在刚合成或初分泌时,是没有活性的酶的前体,称酶原

酶原在一定条件被水解部分肽段,并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶,称酶原的激活

实质:酶分子形成或活性中心暴露的过程

同工酶

能催化相同化学反应,但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳

作用思维导图模板大纲

辅因子可根据其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶(疏松;可用透析或超滤除去)、辅基(紧密)思维导图模板大纲

必需基团:羟基、巯基、咪唑基、羧基思维导图模板大纲

全酶思维导图模板大纲

结合酶中,单纯酶蛋白和辅助因子没有催化活性,两者结合的全酶具有催化活性

Km(米氏常数)意义思维导图模板大纲

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