酶的概念,特点,分子结构及酶动力学全知识详解
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酶思维导图模板大纲
由活细胞产生,具有对其特异底物具有高效催化作用的生物大分子
专一性(特异性)
绝对专一性
相对专一性
立体专一性
高效性
可调节性
低稳定性
酶的必需基团
活性中心外的必须基团
活性中心内必需基团
结合基团
催化集团
酶的活性部位的共同特点
只占很小的部分,通常是酶分子上的一个裂缝
具有三维立体结构
含有特定的催化集团
具有柔性
酶的分类(按组成)
单纯酶
只含有蛋白质成分
结合酶
蛋白质和非蛋白质成分共同组成
酶蛋白质部分的作用
辅助因子部分的作用
酶的分类(按结构)
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
多功能酶
金属离子
金属酶:结合紧密
金属激活酶:易丢失
作用
参与催化效应
传递电子
在酶与底物间起桥梁作用
稳定酶的构象
中和阴离子,降低反应中的静电
酶浓度
底物浓度>>酶浓度,酶促反应速度与酶浓度成正比
底物浓度
米氏方程
米氏常数Km的意义
Km和Vmax的测定:双倒数作图法(林贝式方程)
温度
双重性:一方面升高反应温度可以加速反应速度,另一方面温度过高会导致酶蛋白变性失活,使速度减慢
最适温度:不是特征常数
pH
影响酶和底物的解离状态
影响酶和底物的构象
过酸或过碱导致酶蛋白变性失活
最适pH:不是特征常数
激活剂
抑制剂
不可逆抑制剂
例如:有机磷杀虫剂等
可逆抑制剂
竞争性
Km增大,Vmax不变
增加底物浓度可解除抑制作用
非竞争性
Km不变Vmax变小
反竞争性
Km减小,Vmax减小
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